7 varför är enzymer så intressanta industriellt

Två zink -joner som är nödvändiga för att enzymet ska kunna katalysera sin reaktion visas som lila sfärer och enzyminhibitorn S-hexylglutation visas genom en kalottmodell sittande i enzymets två aktiva centrum. Enzymer är proteiner som katalyserar , alltså ökar eller minskar hastigheten på kemiska reaktioner.

Nästan alla processer inom den biologiska cellen behöver enzymer för att fortgå med tillräckliga hastigheter. Varje enzym binder sina särskilda substrat till sitt aktiva centrum , den del av enzymet där själva katalyseringen av den kemiska reaktionen sker.

Exempel på enzymer

I kombination med att ett enzym bara påskyndar ett fåtal reaktioner innebär detta att en cells metabolism i hög grad styrs av vilka enzym cellen producerar. Detta resulterar i att produkterna bildas snabbare och att reaktionerna når sitt jämviktsstadium snabbare.

De flesta enzymreaktioner går miljontals gånger snabbare än jämförbara okatalyserade reaktioner. Precis som med alla andra katalytiska molekyler konsumeras dessutom inte enzymer i reaktionerna de katalyserar, inte heller ändrar de reaktionernas jämvikt.

Däremot skiljer sig enzymer från övriga katalytiska molekyler genom att de är mycket mer specifika. Man känner till över 4 biokemiska reaktioner som katalyseras av enzymer. Ribozymerna upptäcktes på talet och utgör en vital del av ribosomen. Inhibitorer är molekyler som minskar enzymaktivitet; aktivatorer är molekyler som ökar den.

Många läkemedel och gifter är enzyminhibitorer. Aktiviteten påverkas också av temperatur , kemisk miljö exempelvis pH och koncentrationen av substrat. Vissa enzym används kommersiellt, i exempelvis framställning av antibiotika och andra läkemedel eller i tvättmedel , där enzymerna underlättar nedbrytningen av protein- eller fettfläckar på tvätten.

Etymologi och historia Eduard Buchner Redan i slutet av talet och början av talet var det känt att kött bröts ned av magsafter [7] samt att stärkelse omvandlades till socker av växtextrakt och saliv. Mekanismen för hur detta gick till var dock ännu inte identifierad.

Han skrev att "alkoholjäsning är korrelerad med jästcellernas liv och ordning, inte med döden eller cellernas förruttnelse". Ordet kommer från det grekiska ενζυμον. Han hade gjort upptäckten under en serie experiment vid Berlins universitet.

Många forskare hade tidigare lagt märke till att enzymatisk aktivitet var associerat med proteiner, men flertalet forskare argumenterade för att proteiner endast var bärare för riktiga enzymer och att proteiner i sig själva inte kunde katalysera reaktioner.

Han gjorde samma sak med enzymet katalas Slutsatsen att proteiner kan vara enzymer bevisades definitivt av John Northrop och Wendell Stanley som arbetade med matsmältningsenzymerna pepsin , trypsin och kymotrypsin. De tre forskarna belönades för sina upptäckter med års nobelpris i kemi.

Det första enzym vars struktur klargjordes på detta sätt var lysozym , ett enzym som finns i tårar, saliv och äggvita och som bryter ner cellväggen hos vissa bakterier. Strukturen bestämdes av en grupp ledd av David Phillips och publicerades Struktur och mekanismer [ redigera redigera wikitext ] Schematisk illustration av mänskligt karboanhydras II.

Det grå klotet är en zink-kofaktor i det aktivt centrum. Enzymer är oftast globulära proteiner och deras längd varierar från endast 62 aminosyror för 4-oxalokrotonat tautomeras , som består av en enda peptidkedja, [16] till en längd på över 2 aminosyror i fallet animalt fettsyrasyntas.

Varje unik aminosyrasekvens ger en specifik form med unika egenskaper. Enzymers funktion bestäms av deras 3-dimensionella struktur. Enzymer kan också ha delar som kan binda kofaktorer , vilka då är nödvändiga för katalys. Vissa enzym har även bindningsplatser för små molekyler, vilka ofta är direkta eller indirekta produkter eller substrat i den reaktion enzymet katalyserar.

Dessa bindningsställen kan bidra till att öka eller sänka enzymers aktivitet, och erbjuder på så sätt ett medel för negativ återkoppling. De flesta enzymer kan denatureras , alltså vecklas upp och inaktiveras, av värme eller kemiska denaturanter, vilka förstör den 3-dimensionella strukturen hos proteinet.

Beroende på enzymet kan denatureringen antingen vara reversibel eller irreversibel. Proenzymet aktiveras genom proteolytisk aktivering, då ett proteas klyver bort en del av proenzymet. Denna klyvning kan förändra enzymets form, men ofta har enzymets aktiva yta varit dold och blir fritt att binda sitt substrat i och med aktiveringen.

En annan strategi för att hålla enzymer inaktiva tills de nått den plats där de ska agera, eller den tidpunkt då de behövs, är inhibitorer som binder enzymet och håller det inaktivt. Enzymer kan också uppvisa mycket noggrann sterisk specificitet , regioselektivitet och kemoselektivitet.

Dessa enzymer har korrekturläsningsmekanismer på engelska: proof-reading. Exempelvis DNA-polymeras utför först katalysen i ett steg, och kontrollerar sedan i andra steget att produkten är korrekt. Nobelpristagaren och organkemisten Hermann Emil Fischer föreslog att detta kunde bero på att både enzymet och substratet besitter specifika och komplementära geometriska former som mycket precist passar ihop.

Illustration som visar hypotesen om hur substrat binder till enzymer genom inducerad passform. År föreslog Daniel Koshland en modifiering av denna modell. Eftersom enzymer har flexibel struktur kommer det aktiva centret att förändras till följd av interaktioner mellan substrat och enzym.

Allostera centrum är ställen på enzymer som binder molekyler i sin omgivning i cellen med svaga, icke-kovalenta bindningar och orsakar på så vis en konformationsändring av enzymet. Ändringen i konformation påverkar det aktiva centrumet och därigenom även enzymets reaktionshastighet.

Många av kroppens enzymer regleras allostert. Kofaktorer [ redigera redigera wikitext ] Många enzymer behöver binda till molekyler som inte är protein för att kunna uppvisa aktivitet. Dessa kallas kofaktorer. Organiska kofaktorer kan antingen vara prostetiska grupper , vilka binder hårt till enzymet, eller koenzymer , vilka frisläpps från enzymets aktiva säte under den kemiska reaktionens gång.

Dessa molekyler överför kemiska grupper mellan enzymer. Ett apoenzym tillsammans med dess kofaktor er kallas holoenzym den aktiva formen. De flesta kofaktorer är inte kovalent bundna till ett enzym utan ligger bara väldigt tätt intill. Det finns dock organiska prostetiska grupper som kan binda kovalent exempelvis tiaminpyrofosfat i enzymet pyruvatdehydrogenas.

Termen holoenzym kan också appliceras på enzymer som innehåller flera subenheter , såsom DNA-polymeras ; här är holoenzymet det fullständiga komplexet innehållande alla subenheter som behövs för aktivitet. På så sätt hålls deras koncentration på en jämn nivå i cellen.

Detta kontinuerliga återskapande betyder att även små mängder koenzymer används mycket intensivt. Exempelvis förbrukar och återskapar kroppen ungefär sin egen vikt i ATP varje dag. Substraten behöver mycket energi för att nå övergångsstadiet för att sedan övergå till produkter med lägre total energi.

Enzymet stabiliserar övergångsstadiet och minskar på så vis energin som krävs för att kunna omvandla substraten till produkter. Detta avsnitt är en sammanfattning av Aktiveringsenergi , Termodynamisk jämvikt och Kemisk jämvikt. Enzymer kan koppla samman två eller fler reaktioner så att en termodynamiskt fördelaktig reaktion kan användas för att "driva" en termodynamiskt ofördelaktig.

Till exempel används ofta hydrolys av ATP till att driva andra kemiska reaktioner. Vanligtvis går en reaktion i samma riktning i närvaro av ett enzym som i dess frånvaro men snabbare. Dock kan substrat ibland bilda flera olika produkter, och närvaro av enzym styr då vilken produkt som bildas.

Enzymer, exempelvis karboanhydras , katalyserar reaktioner lika mycket i båda reaktionsriktningar. Vilken som kommer att dominera beror på koncentrationerna av substrat och produkt.